Какие элементы входят в состав белков и какими свойствами они обладают? Что входит в состав белков вода эфир

какие элементы входят, определение, строение

Что такое белок и какие функции в организме он берет на себя. Какие элементы входят в его состав и в чем особенность этого вещества.

Белки – главный строительный материал в человеческом организме. Если рассматривать в целом, то эти вещества составляют пятую часть нашего тела. В природе известна группа подвидов – только в теле человека содержится пять миллионов разных вариантов. С его участием формируются клетки, считающиеся главной составляющей частью живых тканей организма. Какие элементы входят в состав белков и в чем особенность вещества?

Тонкости состава

Молекулы белка в теле человека отличаются строением и берут на себя определенные функции. Так, главным сократительным белком считается миозин, который формирует мускулатуру и гарантирует передвижение тела. Он обеспечивает работу кишечника и движение крови по сосудам человека. Не менее важное вещество в организме – креатин. Функция вещества состоит в защите кожи от негативных действий – лучевых, температурных, механических и прочих. Также креатин защищает от поступления микробов извне.

В состав белков входят аминокислоты. При этом первая из них открыта в начале XIX века, а весь аминокислотный состав известен ученым с 30-х годов прошлого века. Интересно, что из двух сотен аминокислот, которые открыты сегодня, только два десятка формируют миллионы различных по структуре белков.

Главное отличие структуры – в наличии радикалов, имеющих различную природу. Кроме того, аминокислоты часто классифицируются с учетом электрического заряда. Каждая из рассматриваемых составляющих имеет общие характеристики – способность вступать в реакцию со щелочами и кислотами, растворимость в воде и так далее. Почти все представители аминокислотной группы участвуют в метаболических процессах.

Рассматривая состав белков, стоит выделить две категории аминокислот – заменимые и незаменимые. Они отличаются между собой способностью синтезироваться в организме. Первые вырабатываются в органах, что гарантирует хотя бы частичное покрытие текущего дефицита, а вторые – поступают только с едой. Если количество любой из аминокислот снижается, то это приводит к нарушениям, а иногда и к гибели.

Белок, в котором присутствует полный аминокислотный набор, носит название «биологически полноценный». Такие вещества входят в состав животной пищи. Полезными исключениями считаются и некоторые представители растений – например, фасоль, горох и соя. Главный параметр, по которому судят о пользе продукта – биологическая ценность. Если в роли основы рассматривать молоко (100%), то для рыбы или мяса этот параметр будет равен 95, для риса – 58, хлеба (только ржаного) – 74 и так далее.

Незаменимые аминокислоты, входящие в состав белка, участвуют в синтезе новых клеток и ферментов, то есть они покрывают пластические нужды и применяются в роли главных источников энергии. В состав белков входят элементы, которые способны к превращениям, то есть процессам декарбоксилирования и переаминирования. В упомянутых выше реакциях участвуют две группы аминокислот (карбоксильная и аминная).

Наиболее ценным и полезным для организма считается яичный белок, структура и свойства которого идеально сбалансированы. Вот почему процентное содержание аминокислот в этом продукте почти всегда берется за основу при сравнении.

Выше упоминалось, что белки состоят из аминокислот, и главную роль играют независимые представители. Вот некоторые из них:

Гистидин – элемент, который получен в 1911 году. Его функция направлена на нормализацию условно-рефректорной работы. Гистидин играет роль источника для образования гистамина – ключевого медиатора ЦНС, участвующего в передаче сигналов к разным участкам организма. Если остаток этой аминокислоты снижается ниже нормы, то подавляется выработка гемоглобина в костном мозге человека.
Валин – вещество, открытое в 1879 году, но окончательно расшифрованное только через 27 лет. В случае его нехватки нарушается координация, кожные покровы становятся чувствительными к внешним раздражителям.
Тирозин (1846 год). Белки состоят из многих аминокислот, но этот играет одну из ключевых функций. Именно тирозин считается главным предшественником следующих соединений – фенол, тирамин, щитовидная железа и прочих.

Метионин синтезирован только к концу 20-х годов прошлого века. Вещество помогает в синтезе холина, защищает печень от чрезмерного образования жира, имеет липотропное действие. Доказано, что такие элементы играют ключевую роль в борьбе с атеросклерозом и в регулировании уровня холестерина. Химическая особенность метионина и в том, что он участвует в выработке адреналина, входит во взаимодействие с витамином В.
Цистин – вещество, строение которого установлено только к 1903 году. Его функции направлены на участие в химических реакциях, обменных процессах метионина. Также цистин вступает в реакцию с серосодержащими веществами (ферментами).
Триптофан – незаменимая аминокислота, что входит в состав белков. Ее удалось синтезировать к 1907 году. Вещество участвует в обмене белка, гарантирует оптимальный азотистый баланс в организме человека. Триптофан участвует в выработке сывороточных белков крови и гемоглобина.
Лейцин – одна из наиболее «ранних» аминокислот, известная с начала XIX века. Ее действие направлено на помощь организму в росте. Нехватка элемента приводит к нарушению работы почек и щитовидки.

Изолейцин – ключевой элемент, участвующий в азотистом балансе. Ученые открыли аминокислоту только в 1890 году.
Фенилаланин синтезирован в начале 90-х годов XIX века. Вещество считается основой при формировании гормонов надпочечников и щитовидки. Дефицит элемента – главная причина гормональных сбоев.
Лизин получен только в начале XX века. Нехватка вещества приводит к накоплению кальция в костных тканях, уменьшению объема мускулатуры в организме, развитию анемии и так далее.

Стоит выделить и химический состав белков. Это не удивительно, ведь рассматриваемые вещества относятся к химическим соединениям.

углерод – 50-55%;
кислород – 22-23%;
азот – 16-17%;
водород – 6-7%;
сера – 0,4-2,5%.

Кроме перечисленных выше, в состав белков входят следующие элементы (в зависимости от типа):

медь;
железо;
йод;
фосфор;
микро- и макровещества.

Химическое содержание различных белков отличается. Единственное исключение – азот, содержание которого всегда 16-17%. По этой причине уровень содержания вещества определяется именно по процентному содержанию азота. Процесс вычисления следующий. Ученые знают, что в 6,25 граммах белка содержится один грамм азота. Чтобы определить белковый объем, достаточно умножить текущее количество азота на 6,25.

Тонкости строения

При рассмотрении вопроса, из чего состоят белки, стоит изучить и структуру этого вещества. Выделяют:

Первичную структуру. За основу берется чередование аминокислот в составе. Если включается или «выпадает» хотя бы один элемент, то формируется новая молекула. Благодаря такой особенности, общее число последних достигает астрономической цифры.
Вторичную структуру. Особенность молекул в составе белка такова, что они находятся не в растянутом состоянии, а имеют различные (иногда сложные) конфигурации. Благодаря этому, жизнедеятельность клетки упрощается. Вторичная структура имеет вид спирали, сформированной из равномерных витков. При этом соседние витки отличаются тесной водородной связью. В случае многократного повторения устойчивость возрастает.

Третичная структура формируется, благодаря способности упомянутой спирали укладываться в клубок. Стоит знать, что состав и строение белков во многом зависит от первичной структуры. Третичная база, в свою очередь, гарантирует удержание качественных связей между аминокислотами с различными зарядами.
Четвертичная структура характерна для некоторых белков (гемоглобина). Последний формирует не одну, а несколько цепей, которые отличаются по первичной структуре.

Секрет молекул белка – в общей закономерности. Чем больше структурный уровень, тем хуже удерживаются между собой образующиеся химические связи. Так, вторичная, третичная и четвертичная структуры подвержены действию радиации, высоких температур и прочих условий окружающей среды. Итогом часто становится нарушение строения (денатурация). При этом простой белок в случае изменения структуры способен к быстрому восстановлению. Если же вещество подверглось негативному температурному действию или влиянию других факторов, то процесс денатурации необратим, а само вещество не подлежит восстановлению.

Свойства

Выше рассмотрено, что такое белки, определение этих элементов, структура и прочие важные вопросы. Но информация будет неполной, если не выделить главные свойства вещества (физические и химические).

Молекулярная масса белка – от 10 тысяч до одного миллиона (здесь многое зависит от типа). Кроме того, они растворимы в воде.

Отдельно стоит выделить общие черты белка с каллоидными растворами:

Способность к набуханию. Чем больше вязкость состава, тем выше молекулярная масса.
Медленная диффузия.
Способность к диализу, то есть делению аминокислотных групп на другие элементы при помощи мембран полупроницаемого типа. Главное отличие рассматриваемых веществ – их неспособность проходить через мембраны.
Двухфакторная устойчивость. Это значит, что белок по структуре гидрофилен. Заряд вещества напрямую зависит, из чего состоит белок, числа аминокислот и их свойств.
Размер каждой из частиц составляет 1-100 нм.

Также белки имеют определенные сходства с истинными растворами. Главное – в способности образования гомогенных систем. При этом процесс формирования самопроизвольный и не нуждается в дополнительном стабилизаторе. Кроме того, белковые растворы обладают термодинамической устойчивостью.

Ученые выделяют особые аморфные свойства рассматриваемых веществ. Объясняется это наличием аминогруппы. Если белок представлен в виде водного раствора, то в нем существуют в равной степени различные смеси – катионная, биполяного иона, а также анионная форма.

Также к свойствам белка стоит отнести:

Способность играть роль буфера, то есть реагировать аналогично слабой кислоте или основанию. Так, в организме человека присутствует два типа буферных систем – белковая и гемоглобиновая, участвующие в нормализации уровня гомеостаза.
Перемещение в электрическом поле. В зависимости от количества аминокислот в белке, их массы и заряда меняется и скорость движения молекул. Такая функция применяется для разделения с помощью электрофореза.
Высаливание (обратное осаждение). Если добавить к белковому раствору ионы аммония, щелочноземельные металлы и щелочные соли, эти молекулы и ионы конкурируют между собой за воду. На этом фоне гидратная оболочка удаляется, а белки перестают быть устойчивыми. В итоге они выпадают в осадок. Если же добавить определенный объем воды, то возможно восстановление гидратной оболочки.
Чувствительность к внешнему воздействию. Стоит отметить, что в случае негативного внешнего влияния белки разрушаются, что приводит к потере многих химических и физических свойств. Кроме того, денатурация становится причиной разрыва главных связей, стабилизирующих все уровни структуры белка (кроме первичного).

Причин денатурации множество – негативное влияние органических кислот, действие щелочей или ионов тяжелых металлов, негативное влияние мочевины и различных восстановителей, приводящих к разрушению мостиков дисульфидного типа.

Наличие цветных реакций с разными химическими элементами (зависит от аминокислотного состава). Такое свойство применяется в лабораторных условиях, когда требуется определить общее количество белка.

Итоги

Белок – ключевой элемента клетки, обеспечивающий нормальное развитие и рост живого организма. Но, несмотря на изученность вещества учеными, впереди предстоит еще много открытий, позволяющих глубже узнать тайну человеческого организма и его строения. Пока же каждый из нас должен знать, где образуются белки, в чем их особенности и для каких целей они необходимы.

2 сентября 2016

proteinfo.ru

что нам о нем известно?

Как известно, белки являются необходимой и основной составной частью любого живого организма. Именно они отвечают за обмен веществ и превращения энергии, которые неразрывно связаны практически со всеми процессами жизнедеятельности. Сухое вещество подавляющего большинства тканей и органов животных и человека, а также более 50% всех микроорганизмов, в основном состоят из белков (от 40% до 50%). При этом в растительном мире их удельный вес по сравнению со средней величиной меньше, а в животном – больше. Вместе с тем химический состав белков для многих людей все еще является неизвестным. Давайте еще раз вспомним, что же находится внутри этих высокомолекулярных природных полимеров.

Состав белка

Это вещество в среднем содержат в себе примерно 50-55% углерода, 15-17% азота, 21-23% кислорода, 0,3-2,5% серы. Кроме перечисленных основных компонентов, порой в состав белков входят элементы, удельный вес которых очень незначителен. Прежде всего это фосфор, железо, йод, медь и некоторые другие микро- и макроэлементы. Любопытно, что концентрация азота обладает наибольшим постоянством, в то время как содержание других ключевых компонентов может варьироваться. Описывая состав белка, обязательно следует отметить, что он представляет собой нерегулярный полимер, построенный из остатков аминокислот, формулу которых в растворе воды при нейтральном pH в самом общем виде можно записать как Nh4+CHRCOO-.

Между собой эти «кирпичики» соединяются амидной связью между карбоксильными и аминными группами. Всего в природе выявлено около тысячи различных белков. К данному классу относятся антитела, ферменты, многие гормоны и прочие активные биологические вещества. Удивительно, но при всем таком разнообразии состав белка может включать не более 30 различных аминокислот, 20 из которых являются наиболее популярными. В человеческом организме их содержатся только 22, остальные же попросту не усваиваются и выводятся наружу. Восемь аминокислот из данной группы принято считать незаменимыми. Это лейцин, метионин, изолейцин, лизин, фенилаланин, триптофан, треонин и валин. Их наш организм самостоятельно синтезировать не может, а потому требуется их поступление извне.

Остальные же (таурин, аргинин, глицин, карнитин, аспарагин, гистидин, цистеин, глютамин, аланин, орнитин, тирозин, пролин, серин, цистин) он вполне может создать самостоятельно. Поэтому такие аминокислоты относят к группе заменимых. В зависимости от наличия в составе белка первой группы, а также от степени его усвоения организмом, белок делится на полноценный и неполноценный. Среднесуточная норма потребления данного вещества для человека лежит в диапазоне от 1 до 2 грамм на килограмм веса. При этом малоподвижным людям следует придерживаться нижней границы данного диапазона, а спорстменам - верхней.

Как изучают состав белка

Для исследования данных веществ в основном применяется метод гидролиза. Вызывающий интерес белок нагревают с разбавленной соляной кислотой (6-10 моль/литр) при температуре от 100 ˚С до 1100 ˚С. В результате он распадется на смесь аминокислот, из которых уже выделяют отдельные аминокислоты. В настоящее время для количественного анализа исследуемого белка используют бумажную, а также ионообменную хроматографию. Существует даже особые автоматические анализаторы, которые легко определяют, какие именно аминокислоты образуются в результате распада.

fb.ru

2. 3. Химический состав белков.

Белки являются сложными органическими соединениями, состоящими из аминокислот. Химический анализ показал, что белки состоят из следующих элементов:

Углерод 50-55 %
Водород 6-7 %
Кислород 21-23 %
Азот 15-17 %
Сера 0,3-2,5 %.

В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и др. макро- и микровещества.

Содержание основных химических элементов может различаться в отдельных белках, исключение составляет азот, среднее количество которого характеризуется наибольшим постоянством и составляет 16 %. В связи с этим существует способ определения количества белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 6,25 грамм белка содержит 1 грамм азота, можно найти количество белка, умножив найденное количество азота на коэффициент 6,25.

2. 4. Аминокислоты.

Аминокислоты – карбоновые кислоты альфа-углеродный атом водорода которых замещен на аминогруппу. Белки состоят из аминокислот. В настоящее время известно более 200 различных аминокислот. В организме человека их около 60, а в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют природными или протеиногенными. 19 из них являются альфа-аминокислотами, это означает, что аминогруппа присоединена к альфа-углеродному атому карбоновой кислоты. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом.

h3N CH COOH

Только аминокислота пролин не соответствует этой формуле, её относят к иминокислотам.

Химические названия аминокислот, для краткости сокращают, например, глутаминовая кислота ГЛУ, серин СЕР и т.д. для записи первичной структуры белков в последнее время стали пользоваться только однобуквенными символами.

Во всех аминокислотах есть общие группировки: -СН2, -NН2, -СООН, они придают общие химические свойства белкам, и радикалы, химическая природа которых разнообразна. Именно они определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Классификации аминокислот основана на их физико-химических свойствах.

По строению радикалов:

Циклические - гомоциклические ФЕН, ТИР, гетероциклические ТРИ, ГИС.
Ациклические – моноаминомонокарбоновые ГЛИ, АЛА, СЕР, ЦИС, ТРЕ, МЕТ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ,НЛЕЙ, моноаминодикарбоновые АСП, ГЛУ, диаминомонокарбоновые ЛИЗ, АРГ.

По образованию в организме:

Заменимые – могут синтезироваться в организме из веществ белковой и небелковой природы.
Незаменимые – не могут синтезироваться в организме, поэтому должны поступать только с пищей – все циклические аминокислоты, ТРЕ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ.

Биологическое значение аминокислот:

Входят в состав белков организма человека.
Входят в состав пептидов организма человека.
Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и т.д.
Часть гормонов в организме – производные аминокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).
Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.
Предшественники порфиринов, идущих на биосинтез гема для гемоглобина и миоглобина.
Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).
Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной системе (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.).

Свойства аминокислот:

Хорошо растворимы в воде.
В водном растворе существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН среды.

Nh4—CH—COOH Nh4—CH—COO Nh3—CH—COO

R + ОН R R + Н

Катионная форма Биполярный ион Анионная форма

Щелочная среда рН Кислая среда

Способны двигаться в электрическом поле, что используется для разделения аминокислот с помощью электрофореза.
Проявляют амфотерные свойства.
Могут играть роль буферной системы, т.к. могут реагировать как слабое основание и слабая кислота.

studfiles.net

Белки + продукты богатые белками

Белок является важным строительным материалом нашего организма. Из него состоит каждая клетка организма, он входит в состав всех тканей и органов. Кроме того, особая разновидность белков исполняет роль ферментов и гормонов в живом организме.

Помимо строительной функции, белок также может являться источником энергии. А в случае избытка белка, печень «предусмотрительно» преобразует белок в жиры, которые откладываются про запас в организме (как избавиться от такого жира?).

В теле человека содержится 22 аминокислоты: 13 аминокислот организм может синтезировать самостоятельно из имеющегося строительного материала, а 9 из них он может получить только с пищей.

В процессе усвоения организмом белки распадаются на аминокислоты, которые в свою очередь поставляются в разные части организма, для выполнения своих основных функций. Белки (в виде аминокислот) входят в состав крови, являются составляющими гормональной системы, щитовидной железы, влияют на рост и развитие организма, регулируют водный и кислотно-щелочной баланс организма.

Продукты богатые белками:

Указано ориентировочное количество в 100 г продукта

Молоко сухое28,5 г «Сервелат»24 г Сыр «Российский»23,2 г

Индейка	21,6	Палтус	18,9	Брынза	17,9	Вареная колбаса	12,1
Куриный окорочок	21,3	Телятина	19,7	Сельдь	17,7	Пшено	12,0
Мясо кролика	21,2	Говядина	18,9	Говяжья печень	17,4	Овсянка	11,9
Горбуша	21	Свиная печень	18,8	Свиные почки	16,4	Свинина жирная	11,4
Креветки	20,9	Баранья печень	18,7	Фундук	16,1	Хлеб пшеничный	7,7
Куры	20,8	Цыплята	18,7	Минтай	15,9	Сдобная выпечка	7,6
Семга	20,8	Миндаль	18,6	Сердце	15	Рисовая каша	7
Семя подсолнечника	20,7	Кальмар	18	Грецкий орех	13,8	Хлеб ржаной	4,7
Сайра мелкая	20,4	Скумбрия	18	Докторская варенка	13,7	Кефир нежирный	3
Баранина	20	Творог нежирный	18	Гречневая ядрица	12,6	Молоко	2,8

Суточная потребность в белках

Рекомендуемая потребность в белках для взрослого человека 0,8 г на 1кг веса. Этот показатель можно найти в таблицах расчета идеальной массы тела. Фактический вес человека в данном случае не учитывается, вследствие того, что аминокислоты предназначены для клеточной массы тела, а не для жировых отложений.

Согласно правилам диетологии, белковая пища должна составлять около 15% от общей калорийности ежедневного рациона. Хотя этот показатель может варьироваться в зависимости от рода деятельности человека, а также состояния его здоровья.

Потребность в белках возрастает:

Во время болезни, особенно после операции, а также в период выздоровления.
Во время работ, требующих сильного физического напряжения.
В холодное время года, когда организм затрачивает больше сил на обогрев.
Во время интенсивного роста и развития организма.
Во время спортивных соревнований, а также подготовки к ним.

Потребность в белках снижается:

В теплое время года. Это связано с химическими процессами в организме, происходящими при воздействии тепла.
С возрастом. В преклонном возрасте обновление организма происходит медленнее, поэтому белков требуется меньше.
При заболеваниях, связанных с усваиваемостью белков. Одной из таких болезней является подагра.

Усваиваемость белков

Когда человек употребляет углеводы, процесс их переваривания начинается еще во время пребывания их во рту. С белками же всё по-другому. Их переваривание начинается только в желудке, при помощи соляной кислоты. Однако, поскольку молекулы белка являются очень крупными, перевариваются белки достаточно трудно. Для улучшения усвоения белков, необходимо употреблять продукты, содержащие белок в наиболее усваиваемой и легкой его форме. К таковым относится белок яиц, а также белок, содержащийся в кисломолочных продуктах, таких как кефир, ряженка, брынза и т.д.

Согласно теории раздельного питания, белковая пища хорошо сочетается с различной зеленью и листовыми овощами. Современные диетологи утверждают, что белок лучше усваивается в присутствии жиров и углеводов, которые являются основными источниками энергии для организма.

Поскольку белковая пища в организме задерживается значительно дольше углеводистой, то чувство сытости после употребления белков сохраняется значительно дольше.

Полезные свойства белка и его влияние на организм

В зависимости от своей специализации белки выполняют в организме различные функции. Транспортные белки, например, занимаются доставкой витаминов, жира и минералов ко всем клеткам организма. Белки-катализаторы ускоряют различные химические процессы, происходящие в организме. Также существуют белки, которые борются с различными инфекциями, являясь антителами к различным заболеваниям. Кроме того, белки являются источниками важных аминокислот, которые необходимы как строительный материал для новых клеток и укрепления уже имеющихся.

Взаимодействие с эсенциальными элементами

Все в природе взаимосвязано, и также все взаимодействует в нашем организме. Белки, как часть всеобщей экосистемы, взаимодействуют с другими элементами нашего организма – витаминами, жирами и углеводами. Мало того, помимо простого взаимодействия, белки участвуют также в трансформации одного вещества в другое.

Что касается витаминов, то на каждый грамм потребленного белка, необходимо употребить 1 мг витамина С. При недостатке витамина С, будет усвоено только то количество белка, на которое хватит содержащегося в организме витамина.

Опасные свойства белков и предостережения

Признаки нехватки белка в организме

Слабость, нехватка энергии. Потеря работоспособности.
Снижение либидо. При медицинских исследованиях может обнаружиться нехватка некоторых половых гормонов.
Низкая сопротивляемость различным инфекциям.
Нарушение функций печени, нервной и кровеносной системы, функционирования кишечника, поджелудочной железы, обменных процессов.
Развивается атрофия мышц, замедляется рост и развитие организма у детей.

Признаки избытка белка в организме

Хрупкость костной системы, возникающая в результате закисления организма, которая приводит к вымыванию кальция из костей.
Нарушение водного баланса в организме, что также может привести к отекам, и неусваиваемости витаминов.
Развитие подагры, которую в старину называли «болезнью богатых людей», также является прямым следствием избытка белка в организме.
Избыточный вес также может стать следствием неумеренного потребления белков. Это связано с деятельностью печени, которая лишний для организма белок преобразовывает в жировую ткань.
Рак кишечника, по утверждению некоторых научных источников, может стать следствием повышенного содержания пуринов в пище.

Факторы, влияющие на содержание белка в организме

Состав и количество пищи. Так как незаменимые аминокислоты организм не может синтезировать самостоятельно.

Возраст. Известно, что в детском возрасте количество белка, необходимого для роста и развития организма, более чем в 2 раза превышает потребность в белке человека средних лет! В пожилом возрасте все обменные процессы протекают гораздо медленнее, а, следовательно, потребность организма в белках существенно сокращается.

Физический труд и профессиональный спорт. Для поддержания тонуса и работоспособности спортсменам и людям, занимающимся интенсивным физическим трудом, требуется увеличенная в 2 раза норма потребления белка, так как в их организме очень интенсивно проходят все обменные процессы.

Белковая пища для здоровья

Как мы уже говорили, существуют 2 большие группы белков: белки, являющиеся источниками заменимых и незаменимых аминокислот. Незаменимых аминокислот всего 9: треонин, метионин, триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, валин. Именно в этих аминокислотах особо нуждается наш организм, так как усваиваются они только из пищи.

В современной диетологии существует такое понятие, как полный и неполный белок. Белковая пища, содержащая все незаменимые аминокислоты, называется полным белком, неполным белком считается пища, содержащая лишь некоторые из незаменимых аминокислот.

К продуктам, содержащим полноценный высококачественный белок, относятся мясные, молочные продукты, морепродукты и соя. Пальма первенства в списке таких продуктов принадлежит яйцам, которые по медицинским критериям считаются золотым стандартом полноценного белка.

Неполноценный белок чаще всего содержится в орехах, различных семенах, хлебных злаках, овощах, бобовых, некоторых фруктах.

Сочетая в одном приеме пищи продукты, содержащие неполноценный белок с полноценным, можно добиться максимального усвоения неполноценного белка. Для этого достаточно включить в свой рацион лишь небольшое количество продуктов животного происхождения, и польза для организма будет существенной.

Белок и вегетарианство

Некоторые люди по своим морально-этическим убеждениям, полностью исключили мясные продукты из своего рациона. Наиболее известные из них – Ричард Гир, звезда «Голубой лагуны» Брук Шилдс, великолепная Памела Андерсон, а также непревзойденный российский юморист Михаил Задорнов.

Однако, для того, чтобы организм не чувствовал себя обделенным, необходима полноценная замена рыбе и мясу. Тем, кто употребляет молоко, творог, яйца, конечно же, легче. Тем же, кто полностью отказался от животных белков, приходится проявлять большую изобретательность, чтобы организм не страдал от недостатка белка. Особенно это касается детского быстрорастущего организма, который при недостатке аминокислот способен притормозить рост и нормальное развитие.

Благодаря определенным исследованиям, связанным с изучением усвоения растительного белка организмом, стало известно, что определенные сочетания такого белка могут обеспечить организм полным набором незаменимых аминокислот. Вот эти сочетания: грибы–злаки; грибы–орехи; бобовые–злаки; бобовые–орехи, а также разные виды бобовых, сочетающиеся в одном приеме пищи.

Но это всего лишь только теория и пройдет время, прежде чем она будет полностью подтверждена либо опровергнута.

Среди растительных белковых продуктов, звание «чемпиона» по содержанию белка достается сое. В 100 граммах сои содержится более 30% полноценного белка. Японский суп «мисо», соевое мясо и соевый соус – это далеко не все деликатесы, которые готовят из этого удивительного продукта. Грибы, чечевица, фасоль и горох содержат в 100 граммах от 28 до 25% неполноценного белка.

Авокадо сравнимо по содержанию белка со свежим коровьем молоком (в нем содержится около 14% белкового вещества). Кроме того, фрукт содержит полиненасыщенные жирные кислоты Омега-6 и пищевые волокна. Орехи, гречка, брюссельская и цветная капуста, а также шпинат и спаржа завершают наш далеко не полный список продуктов, богатых растительным белком.

Белки в борьбе за стройность и красоту

Для желающих оставаться всегда подтянутыми и красивыми, диетологи рекомендуют придерживаться определенной схемы питания до и после тренировок:

1 Для того, чтобы нарастить мышечную массу и приобрести спортивную фигуру рекомендуется есть белковую пищу за час до тренировки. Например, половину тарелки творога или другой кисломолочный продукт, куриную грудку или индюшку с рисом, рыбу с салатом, омлет с овсянкой.
2 Для обретения спортивной фигуры, есть разрешается уже через 20 минут после тренировки. Притом, употреблять следует белковую и углеводистую пищу, но никак не жиры.
3 Если цель тренировки – обрести стройность и изящество, без наращивания мышечной массы, тогда белковую пищу следует употреблять не ранее, чем через 2 часа после окончания занятий. Перед тренировкой не есть белки в течение 5 часов вообще. Последний прием пищи (углеводы) за 2 часа до занятий.
4 А теперь насчет поддержания правильного метаболизма в организме. По утверждению диетологов, белки рекомендуется употреблять во второй половине дня. Они сохраняют длительное время чувство сытости, а это является отличной профилактикой обильных ночных трапез.
5 Красивая кожа, пышные и блестящие волосы, крепкие ногти – результат деятельности достаточного количества незаменимых аминокислот в рационе питания, действующих совместно с витаминами и микроэлементами.

Мы собрали самые важные моменты о белках в этой иллюстрации и будем благодарны, если вы поделитесь картинкой в социальной сети или блоге, с ссылкой на эту страницу:

Другие популярные нутриенты:

edaplus.info

Блок 2. Клетка как биологическая система. Раздел 2.3

2.3 Химический состав клетки. Макро- и микроэлементы. Взаимосвязь строения ифункций неорганических и органических веществ (белков, нуклеиновыхкислот, углеводов, липидов, АТФ), входящих в состав клетки. Роль химическихвеществ в клетке и организме человека.

Основные термины и понятия, проверяемые в экзаменационной работе: азотистые основания, активный центр фермента, гидрофильность, гидрофобность, аминокислоты, АТФ, белки, биополимеры, денатурация, ДНК, дезоксирибоза, комплементарность, липиды, мономер, нуклеотид, пептидная связь, полимер, углеводы, рибоза, РНК, ферменты, фосфолипиды.

Неорганические вещества клетки

В состав клетки входит около 70 элементов периодической системы элементов Менделеева, а 24 из них присутствуют во всех типах клеток. Все присутствующие в клетке элементы делятся, в зависимости от их содержания в клетке, на группы:

макроэлементы – H, O, N, C, Mg, Na, Ca, Fe, K, P, Cl, S;

микроэлементы – В, Ni, Cu, Co, Zn, Mb и др.;

ультрамикроэлементы – U, Ra, Au, Pb, Hg, Se и др.

В состав клетки входят молекулы неорганических и органических соединений.

Неорганические соединения клетки – вода и неорганические ионы.

Вода – важнейшее неорганическое вещество клетки. Все биохимические реакции происходят в водных растворах. Молекула воды имеет нелинейную пространственную структуру и обладает полярностью. Между отдельными молекулами воды образуются водородные связи, определяющие физические и химические свойства воды.

Физические свойства воды: так как молекулы воды полярны, то вода обладает свойством растворять полярные молекулы других веществ. Вещества, растворимые в воде, называются гидрофильными. Вещества, нерастворимые в воде называются гидрофобными.

Вода обладает высокой удельной теплоемкостью. Чтобы разорвать многочисленные водородные связи, имеющиеся между молекулами воды, требуется поглотить большое количество энергии. Вспомните, как долго нагревается до кипения чайник. Это свойство воды обеспечивает поддержание теплового баланса в организме.

Для испарения воды необходима достаточно большая энергия. Температура кипения воды выше, чем у многих других веществ. Это свойство воды предохраняет организм от перегрева.

Вода может находиться в трех агрегатных состояниях – жидком, твердом и газообразном.

Водородные связи обуславливают вязкость воды и сцепление ее молекул с молекулами других веществ. Благодаря силам сцепления молекул на поверхности воды создается пленка, обладающая такой характеристикой, как поверхностное натяжение.

При охлаждении движение молекул воды замедляется. Количество водородных связей между молекулами становится максимальным. Наибольшей плотности вода достигает при 4 Сº. При замерзании вода расширяется (необходимо место для образования водородных связей) и ее плотность уменьшается. Поэтому лед плавает.

Биологические функции воды. Вода обеспечивает передвижение веществ в клетке и организме, поглощение веществ и выведение продуктов метаболизма. В природе вода переносит продукты жизнедеятельности в почвы и к водоемам.

Вода – активный участник реакций обмена веществ.

Вода участвует в образовании смазывающих жидкостей и слизей, секретов и соков в организме. Эти жидкости находятся в суставах позвоночных животных, в плевральной полости, в околосердечной сумке.

Вода входит в состав слизей, которые облегчают передвижение веществ по кишечнику, создают влажную среду на слизистых оболочках дыхательных путей. Водную основу имеют и секреты, выделяемые некоторыми железами и органами: слюна, слезы, желчь, сперма и т. д.

Неорганические ионы. К неорганическим ионам клетки относятся: катионы K+, Na+, Ca2+, Mg2+, Nh4+ и анионы Cl—, NO3-, Н2PO4-, NCO3-, НPO42-.

Разность между количеством катионов и анионов (Nа+, Ка+, Сl-) на поверхности и внутри клетки обеспечивает возникновение потенциала действия, что лежит в основе нервного и мышечного возбуждения.

Анионы фосфорной кислоты создают фосфатную буферную систему, поддерживающую рН внутриклеточной среды организма на уровне 6–9.

Угольная кислота и ее анионы создают бикарбонатную буферную систему и поддерживают рН внеклеточной среды (плазмы крови) на уровне 7–4.

Соединения азота служат источником минерального питания, синтеза белков, нуклеиновых кислот. Атомы фосфора входят в состав нуклеиновых кислот, фосфолипидов, а также костей позвоночных, хитинового покрова членистоногих. Ионы кальция входят в состав вещества костей; они также необходимы для осуществления мышечного сокращения, свертывания крови.

Органические вещества клетки. Углеводы, липиды

Углеводы. Общая формула Сn (h3O)n. Следовательно, углеводы содержат в своем составе только три химических элемента.

Растворимые в воде углеводы.

Функции растворимых углеводов: транспортная, защитная, сигнальная, энергетическая.

Моносахариды: глюкоза – основной источник энергии для клеточного дыхания. Фруктоза – составная часть нектара цветов и фруктовых соков. Рибоза и дезоксирибоза – структурные элементы нуклеотидов, являющихся мономерами РНК и ДНК.

Дисахариды: сахароза (глюкоза + фруктоза) – основной продукт фотосинтеза, транспортируемый в растениях. Лактоза (глюкоза + галактоза) – входит в состав молока млекопитающих. Мальтоза (глюкоза + глюкоза) – источник энергии в прорастающих семенах.

Полимерные углеводы: крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин. Они не растворимы в воде.

Функции полимерных углеводов: структурная, запасающая, энергетическая, защитная.

Крахмал состоит из разветвленных спирализованных молекул, образующих запасные вещества в тканях растений.

Целлюлоза – полимер, образованный остатками глюкозы, состоящими из нескольких прямых параллельных цепей, соединенных водородными связями. Такая структура препятствует проникновению воды и обеспечивает устойчивость целлюлозных оболочек растительных клеток.

Хитин состоит из аминопроизводных глюкозы. Основной структурный элемент покровов членистоногих и клеточных стенок грибов.

Гликоген – запасное вещество животной клетки. Гликоген еще более ветвистый, чем крахмал и хорошо растворимы в воде.

Липиды – сложные эфиры жирных кислот и глицерина. Нерастворимы в воде, но растворимы в неполярных растворителях. Присутствуют во всех клетках. Липиды состоят из атомов водорода, кислорода и углерода. Виды липидов: жиры, воска, фосфолипиды.

Функции липидов: запасающая – жиры, откладываются в запас в тканях позвоночных животных. Энергетическая – половина энергии, потребляемой клетками позвоночных животных в состоянии покоя, образуется в результате окисления жиров. Жиры используются и как источник воды. Энергетический эффект от расщепления 1 г жира – 39 кДж, что в два раза больше энергетического эффекта от расщепления 1 г глюкозы или белка. Защитная – подкожный жировой слой защищает организм от механических повреждений. Структурная – фосфолипиды входят в состав клеточных мембран. Теплоизоляционная – подкожный жир помогает сохранить тепло. Электроизоляционная – миелин, выделяемый клетками Шванна (образуют оболочки нервных волокон), изолирует некоторые нейроны, что во много раз ускоряет передачу нервных импульсов. Питательная – некоторые липидоподобные вещества способствуют наращиванию мышечной массы, поддержанию тонуса организма. Смазывающая – воски покрывают кожу, шерсть, перья и предохраняют их от воды. Восковым налетом покрыты листья многих растений, воск используется в строительстве пчелиных сот. Гормональная – гормон надпочечников – кортизон и половые гормоны имеют липидную природу.

Белки, их строение и функции

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.

В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы. Мономерами белков являются аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу Nh3 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы. Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали. Так возникает вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков, соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.

Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность. Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.

В любой клетке есть сотни белковых молекул, выполняющих различные функции. Кроме того, белки имеют видовую специфичность. Это означает, что каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов. Это создает серьезные трудности при пересадке органов и тканей от одного человека к другому, при прививках одного вида растений на другой и т. д.

Функции белков.

Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.

Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.

Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.

Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.

Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.

Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 г. швейцарским ученым Ф. Мишером. В организмах существует несколько видов нуклеиновых кислот, которые встречаются в различных органоидах клетки – ядре, митохондриях, пластидах. К нуклеиновым кислотам относятся ДНК, и-РНК, т-РНк, р-РНК.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) – линейный полимер, имеющий вид двойной спирали, образованной парой антипараллельных комплементарных (соответствующих друг другу по конфигурации) цепей. Пространственная структура молекулы ДНК была смоделирована американскими учеными Джеймсом Уотсоном и Френсисом Криком в 1953 г.

Мономерами ДНК являются нуклеотиды. Каждый нуклеотид ДНК состоит из пуринового (А – аденин или Г – гуанин) или пиримидинового (Т – тимин или Ц – цитозин) азотистого основания, пятиуглеродного сахара – дезоксирибозы и фосфатной группы.

Нуклеотиды в молекуле ДНК обращены друг к другу азотистыми основаниями и объединены парами в соответствии с правилами комплементарности: напротив аденина расположен тимин, напротив гуанина – цитозин. Пара А – Т соединена двумя водородными связями, а пара Г – Ц – тремя. При репликации (удвоении) молекулы ДНК водородные связи рвутся и цепи расходятся и на каждой из них синтезируется новая цепь ДНК. Остов цепей ДНК образован сахарофосфатными остатками.

Последовательность нуклеотидов в молекуле ДНК определяет ее специфичность, а также специфичность белков организма, которые кодируются этой последовательностью. Эти последовательности индивидуальны и для каждого вида организмов, и для отдельных особей.

Пример: дана последовательность нуклеотидов ДНК: ЦГА – ТТА – ЦАА.

На информационной РНК (и-РНК) будет синтезирована цепь ГЦУ – ААУ – ГУУ, в результате чего выстроится цепочка аминокислот: аланин – аспарагин – валин.

При замене нуклеотидов в одном из триплетов или их перестановке этот триплет будет кодировать другую аминокислоту, а следовательно изменится и белок, кодируемый данным геном. (Воспользовавшись школьным учебником, попытайтесь убедиться в этом.) Изменения в составе нуклеотидов или их последовательности называются мутацией.

Рибонуклеиновая кислота (РНК) – линейный полимер, состоящий из одной цепи нуклеотидов. В составе РНК тиминовый нуклеотид замещен на урациловый (У). Каждый нуклеотид РНК содержит пятиуглеродный сахар – рибозу, одно из четырех азотистых оснований и остаток фосфорной кислоты.

Виды РНК. Матричная, или информационная, РНК. Синтезируется в ядре при участии фермента РНК-полимеразы. Комплементарна участку ДНК, на котором происходит синтез. Ее функция – снятие информации с ДНК и передача ее к месту синтеза белка – на рибосомы. Составляет 5 % РНК клетки. Рибосомная РНК – синтезируется в ядрышке и входит в состав рибосом. Составляет 85 % РНК клетки. Транспортная РНК (более 40 видов). Транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка. Имеет форму клеверного листа и состоит из 70–90 нуклеотидов.

Аденозинтрифосфорная кислота – АТФ. АТФ представляет собой нуклеотид, состоящий из азотистого основания – аденина, углевода рибозы и трех остатков фосфорной кислоты, в двух из которых запасается большое количество энергии. При отщеплении одного остатка фосфорной кислоты освобождается 40 кДж/моль энергии. Сравните эту цифру с цифрой, обозначающей количество выделенной энергии 1 г глюкозы или жира. Способность запасать такое количество энергии делает АТФ ее универсальным источником. Синтез АТФ происходит в основном в митохондриях.

Источник: Г.И. Лернер. Биология. Полный справочник для подготовки к ЕГЭ

karpt.blogspot.com

Химический состав клетки. Вода и минеральные соли. Липиды, углеводы, белки. Нуклеиновые кислоты

Химический состав клеток растений и животных весьма сходен, что говорит о единстве их происхождения. В клетках обнаружено более 80 химических элементов, однако только в отношении 27 из них известна физиологическая роль.Все элементы делят на три группы:

макроэлементы, содержание которых в клетке составляет до 10 — 3%. Это кислород, углерод, водород, азот, фосфор, сера, кальций, натрий и магний, составляющие вместе свыше 99% массы клеток;
микроэлементы, содержание которых колеблется от 10 — 3% до 10 — 12%. Это марганец, медь, цинк, кобальт, никель, йод, бром, фтор; на их долю приходится менее 1,0 % массы клеток;
мультрамикроэлементы, составляющие менее 10 — 12%. Это золото, серебро, уран, селен к др. — в сумме менее 0,01% массы клетки. Физиологическая роль большинства этих элементов не установлена.

Все перечисленные элементы входят в состав неорганических и органических веществ живых организмов или содержатся в виде ионов.

Неорганические соединения клеток представлены водой и минеральными солями.

Самое распространенное неорганическое соединение в клетках живых организмов — вода. Ее содержание в разных клетках колеблется от 10% в эмали зуба до 85% в нервных клетках и до 97 % в клетках развивающегося зародыша. Количество воды в клетках зависит от характера обменных процессов: чем они интенсивнее, тем выше содержание воды. В среднем в теле многоклеточных содержится около 80 % воды. Такое высокое содержание воды говорит о важной роли, обусловленной ее химической природой.

Дипольный характер молекулы воды позволяет ей формировать вокруг белков водную (сольватную) оболочку, препятствующую склеиванию их друг с другом. Это связанная вода, составляющая 4 — 5% от всего ее содержания. Остальную воду (около 95%) называют свободной. Свободная вода является универсальным растворителем для многих органических и неорганических соединений. Большинство химических реакций идет только в растворах. Проникновение веществ в клетку и выведение из нее продуктов диссимиляции в большинстве случаев возможно только в растворенном виде. Вода принимает и непосредственное участие в биохимических реакциях, протекающих в клетке (реакции гидролиза). С водой связана также регуляция теплового режима клеток, так как она обладает хорошей теплопроводностью и теплоемкостью.

Вода активно участвует в регуляции осмотического давления в клетках. Проникновение молекул растворителя через полупроницаемую мембрану в раствор вещества называется осмосом, а давление, с которым растворитель (вода) проникает через мембрану, — осмотическим. Величина осмотического давления возрастает с увеличением концентрации раствора. Осмотическое давление жидкостей организма человека и большинства млекопитающих равно давлению 0,85 % раствора хлорида натрия. Растворы с таким осмотическим давлением называются изотоническими, более концентрированные — гипертоническими, а менее концентрированные — гипотоническими. Явление осмоса лежит в основе напряжения стенок растительных клеток (тургор).

По отношению к воде все вещества делятся на гидрофильные (водорастворимые) — минеральные соли, кислоты, щелочи, моносахариды, белки и др. и гидрофобные (водонерастворимые) — жиры, полисахариды, некоторые соли и витамины и др. Кроме воды растворителями могут быть жиры и спирты.

Минеральные соли в определенных концентрациях необходимы для нормальной жизнедеятельности клеток. Так, азот и сера входят в состав белков, фосфор — в состав ДНК, РНК и АТФ, магний — в состав многих ферментов и хлорофилла, железо — в состав гемоглобина, цинк — в состав гормона поджелудочной железы, йод — в состав гормонов щитовидной железы и т. д. Нерастворимые соли кальция и фосфора обеспечивают прочность костной ткани, катионы натрия, калия и кальция — раздражимость клеток. Ионы кальция принимают участие в свертывании крови.

Содержание катионов и анионов в клетке и окружающей ее среде (плазме крови, межклеточной жидкости, морской и пресной воде) различно благодаря полупроницаемости мембраны. Например, в цитоплазме клеток много калия и мало натрия, а в межклеточной жидкости — наоборот.

Анионы слабых кислот и слабые щелочи связывают ионы водорода (Н+) и гидроксила (ОН-), вследствие чего в клетках и межклеточной жидкости на постоянном уровне поддерживается слабощелочная реакция. Это явление называется буферностъю.

Органические соединения составляют около 20 — 30 % массы живых клеток. К ним относятся биологические полимеры — белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды, а также жиры, гормоны, пигменты, АТФ и др.

Белки

Белки составляют 10 — 18 % от общей массы клетки (50 — 80 % от сухой массы). Молекулярная масса белков колеблется от десятков тысяч до многих миллионов единиц. Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Все белки живых организмов построены из 20 аминокислот. Несмотря на это, разнообразие белковых молекул огромно. Они различаются по величине, структуре и функциям, которые определяются количеством и порядком расположения аминокислот. Помимо простых белков (альбумины, глобулины, гистоны) имеются и сложные, представляющие собой соединения белков с углеводами (гликопротеиды), жирами (липопротеиды) и нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Каждая аминокислота состоит из углеводородного радикала, соединенного с карбоксильной группой, имеющей кислотные свойства (-СООН), и аминогруппой (-Nh3), обладающей основными свойствами. Аминокислоты отличаются одна от другой только радикалами. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, обладающими одновременно свойствами и кислот, и оснований. Это явление обусловливает возможность соединения кислот в длинные цепочки. При этом устанавливаются прочные ковалентные (пептидные) связи между углеродом кислотной и азотом основной групп (-CO-NH-) с выделением молекулы воды. Соединения, состоящие из двух аминокислотных остатков, называются дипептидами, из трех — трипептидами, из многих — полипептидами.

Белки живых организмов состоят из сотен и тысяч аминокислот, т. е. представляют собой макромолекулы. Различные свойства и функции белковых молекул определяются последовательностью соединения аминокислот, которая закодирована в ДНК. Эту последовательность называют первичной структурой молекулы белка, от которой, в свою очередь, зависят последующие уровни пространственной организации и биологические свойства белков. Первичная структура белковой молекулы обусловлена пептидными связями.

Вторичная структура белковой молекулы достигается ее спирализацией благодаря установлению между атомами соседних витков спирали водородных связей. Они слабее ковалентных, но, многократно повторенные, создают довольно прочное соединение. Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков (коллаген, фибриноген, миозин, актин и др.).

Многие белковые молекулы становятся функционально активными только после приобретения глобулярной (третичной) структуры. Она формируется путем многократного сворачивания спирали в трехмерное образование — глобулу. Эта структура сшивается, как правило, еще более слабыми дисульфидными связями. Глобулярную структуру имеет большинство белков (альбумины, глобулины и др.).

Для выполнения некоторых функций требуется участие белков с более высоким уровнем организации, при котором возникает объединение нескольких глобулярных белковых молекул в единую систему — четвертичную структуру (химические связи могут быть разные). Например, молекула гемоглобина состоит из четырех различных глобул и геминовой группы, содержащей ион железа.

Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. Причиной ее могут быть различные химические (кислоты, щелочи, спирт, соли тяжелых металлов и др.) и физические (высокие температура и давление, ионизирующие излучения и др.) факторы. Вначале разрушается очень слабая — четвертичная, затем третичная, вторичная, а при более жестких условиях и первичная структура. Если под действием денатурирующего фактора не затрагивается первичная структура, то при возвращении белковых молекул в нормальные условия среды их структура полностью восстанавливается, т. е. происходит ренатурация. Это свойство белковых молекул широко используется в медицине для приготовления вакцин и сывороток и в пищевой промышленности для получения пищевых концентратов. При необратимой денатурации (разрушении первичной структуры) белки теряют свои свойства.

Белки выполняют следующие функции: строительную, каталитическую, транспортную, двигательную, защитную, сигнальную, регуляторную и энергетическую.

Как строительный материал белки входят в состав всех клеточных мембран, гиалоплазмы, органоидов, ядерного сока, хромосом и ядрышек.

Каталитическую (ферментативную) функцию выполняют белки-ферменты, в десятки и сотни тысяч раз ускоряющие течение биохимических реакций в клетках при нормальном давлении и температуре около 37 °С. Каждый фермент может катализировать только одну реакцию, т. е. действие ферментов строго специфично. Специфичность ферментов обусловлена наличием одного или нескольких активных центров, в которых происходит тесный контакт между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Некоторые ферменты применяются в медицинской практике и пищевой промышленности.

Транспортная функция белков заключается в переносе веществ, например кислорода (гемоглобин) и некоторых биологически активных веществ (гормонов).

Двигательная функция белков состоит в том, что все виды двигательных реакций клеток и организмов обеспечиваются специальными сократительными белками — актином и миозином. Они содержатся во всех мышцах, ресничках и жгутиках. Их нити способны сокращаться с использованием энергии АТФ.

Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ — антител в ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают не свойственные организму соединения. Примером защитной функции белков может служить превращение фибриногена в фибрин при свертывании крови.

Сигнальная (рецепторная) функция осуществляется белками благодаря способности их молекул изменять свою структуру под влиянием многих химических и физических факторов, вследствие чего клетка или организм воспринимают эти изменения.

Регуляторная функция осуществляется гормонами, имеющими белковую природу (например, инсулин).

Энергетическая функция белков заключается в их способности быть источником энергии в клетке (как правило, при отсутствии других). При полном ферментативном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Углеводы

Углеводы — обязательный компонент как животных, так и растительных клеток. В растительных клетках их содержание достигает 90 % сухой массы (в клубнях картофеля), а в животных — 5 % (в клетках печени). В состав молекул углеводов входят углерод, водород и кислород, причем количество атомов водорода в большинстве случаев вдвое превышает число атомов кислорода.

Все углеводы подразделяются на моно-, ди- и полисахариды. Моносахариды чаще содержат пять (пентозы) или шесть (гексозы) атомов углерода, столько же кислорода и вдвое больше водорода (например, C6h22OH — глюкоза). Пентозы (рибоза и дезоксирибоза) входят в состав нуклеиновых кислот и АТФ. Гексозы (глюкоза и фруктоза) постоянно присутствуют в клетках плодов растений, придавая им сладкий вкус. Глюкоза содержится в крови и служит источником энергии для клеток и тканей животных. Дисахариды объединяют в одной молекуле два моносахарида. Пищевой сахар (сахароза) состоит из молекул глюкозы и фруктозы, молочный сахар (лактоза) включает глюкозу и галактозу. Все моно- и дисахариды хорошо растворимы в воде и имеют сладкий вкус. Молекулы полисахаридов образуются в результате полимеризации моносахаридов. Мономером полисахаридов — крахмала, гликогена, целлюлозы (клетчатки) является глюкоза. Полисахариды практически нерастворимы в воде и не обладают сладким вкусом. Основные полисахариды — крахмал (в растительных клетках) и гликоген (в клетках животных) откладываются в виде включений и служат запасными энергетическими веществами.

Углеводы образуются в зеленых растениях в процессе фотосинтеза и могут использоваться в дальнейшем для биосинтеза аминокислот, жирных кислот и других соединений.

Углеводы выполняют три основные функции: строительную (структурную), энергетическую и запасающую. Целлюлоза образует стенки растительных клеток; сложный полисахарид — хитин — наружный скелет членистоногих. Углеводы в соединении с белками (гликопротеиды) входят в состав костей, хрящей, сухожилий и связок. Углеводы выполняют роль основного источника энергии в клетке: при окислении 1 г углеводов высвобождается 17,6 кДж энергии. Гликоген откладывается в мышцах и клетках печени в качестве запасного питательного вещества.

Липиды

Липиды (жиры) и липоиды являются обязательными компонентами всех клеток. Жиры представляют собой сложные эфиры высокомолекулярных жирных кислот и трехатомного спирта глицерина, а липоиды — жирных кислот с другими спиртами. Эти соединения нерастворимы в воде (гидрофобны). Липиды могут образовывать сложные комплексы с белками (липопротеиды), углеводами (гликолипиды), остатками фосфорной кислоты (фосфолипиды) и др. Содержание жиров в клетке колеблется от 5 до 15 % массы сухого вещества, а в клетках подкожной жировой клетчатки — до 90 %.

Жиры выполняют строительную, энергетическую, запасающую и защитную функции. Бимолекулярный слой липидов (преимущественно фосфолипиды) образует основу всех биологических мембран клеток. Липиды входят в состав оболочек нервных волокон. Жиры являются источником энергии: при полном расщеплении 1 г жира высвобождается 38,9 кДж энергии. Они служат источником воды, выделяющейся при их окислении. Жиры являются запасным источником энергии, накапливаясь в жировой ткани животных и в плодах и семенах растений. Они защищают органы от механических повреждений (например, почки окутаны мягким жировым «футляром»). Накапливаясь в подкожной жировой клетчатке некоторых животных (киты, тюлени), жиры выполняют теплоизоляционную функцию.

Нуклеиновые кислоты Нуклеиновые кислоты имеют первостепенное биологическое значение и представляют собой сложные высокомолекулярные биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. Они впервые были обнаружены в ядрах клеток, откуда и их название.

Существует два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). ДНК входит в основном в хроматин ядра, хотя небольшое ее количество содержится и в некоторых органоидах (митохондрии, пластиды). РНК содержится в ядрышках, рибосомах и в цитоплазме клетки.

Структура молекулы ДНК была впервые расшифрована Дж. Уотсоном и Ф. Криком в 1953 г. Она представляет собой две полинуклеотидные цепи, соединенные друг с другом. Мономерами ДНК являются нуклеотиды, в состав которых входят: пятиуглеродный сахар — дезоксирибоза, остаток фосфорной кислоты и азотистое основание. Нуклеотиды отличаются один от другого только азотистыми основаниями. В состав нуклеотидов ДНК входят следующие азотистые основания: аденин, гуанин, цитозин и тимин. Нуклеотиды соединяются в цепочку путем образования ковалентных связей между дезоксирибозой одного и остатком фосфорной кислоты соседнего нуклеотида. Обе цепочки объединяются в одну молекулу водородными связями, возникающими между азотистыми основаниями разных цепочек, причем в силу определенной пространственной конфигурации между аденином и тимином устанавливаются две связи, а между гуанином и цитозином — три. Вследствие этого нуклеотиды двух цепочек образуют пары: А-Т, Г-Ц. Строгое соответствие нуклеотидов друг другу в парных цепочках ДНК называется комплементарное. Это свойство лежит в основе репликации (самоудвоения) молекулы ДНК, т. е. образования новой молекулы на основе исходной.

Репликация

Репликация происходит следующим образом. Под действием специального фермента (ДНК-полимеразы) разрываются водородные связи между нуклеотидами двух цепочек, и к освободившимся связям по принципу комплементарности присоединяются соответствующие нуклеотиды ДНК (А-Т, Г-Ц). Следовательно, порядок нуклеотидов в «старой» цепочке ДНК определяет порядок нуклеотидов в «новой», т. е. «старая» цепочка ДНК является матрицей для синтеза «новой». Такие реакции называются реакциями матричного синтеза, они характерны только для живого. Молекулы ДНК могут содержать от 200 до 2 x 108 нуклеотидов. Огромное разнообразие молекул ДНК достигается разными их размерами и различной последовательностью нуклеотидов.

Роль ДНК в клетке заключается в хранении, воспроизведении и передаче генетической информации. Благодаря матричному синтезу наследственная информация дочерних клеток точно соответствует материнской.

РНК

РНК, как и ДНК, представляет собой полимер, построенный из мономеров — нуклеотидов. Структура нуклеотидов РНК сходна с таковой ДНК, но имеются следующие отличия: вместо дезоксирибозы в состав нуклеотидов РНК входит пятиуглеродный сахар — рибоза, а вместо азотистого основания тимина — урацил. Остальные три азотистых основания те же: аденин, гуанин и цитозин. По сравнению с ДНК в состав РНК входит меньше нуклеотидов и, следовательно, ее молекулярная масса меньше.

Известны двух- и одноцепочечные РНК. Двухцепочечные РНК содержатся в некоторых вирусах, выполняя (как и ДНК) роль хранителя и передатчика наследственной информации. В клетках других организмов встречаются одноцепочечные РНК, которые представляют собой копии соответствующих участков ДНК.

В клетках существуют три типа РНК: информационная, транспортная и рибосомальная.

Информационная РНК (и-РНК) состоит из 300 — 30 000 нуклеотидов и составляет примерно 5 % от всей РНК, содержащейся в клетке. Она представляет собой копию определенного участка ДНК (гена). Молекулы и-РНК выполняют роль переносчиков генетической информации от ДНК к месту синтеза белка (в рибосомы) и непосредственно участвуют в сборке его молекул.

Транспортная РНК (т-РНК) составляет до 10 % от всей РНК клетки и состоит из 75-85 нуклеотидов. Молекулы т-РНК транспортируют аминокислоты из цитоплазмы в рибосомы.

Основную часть РНК цитоплазмы (около 85 %) составляет рибосомальная РНК (р-РНК). Она входит в состав рибосом. Молекулы р-РНК включают 3 — 5 тыс. нуклеотидов. Считают, что р-РНК обеспечивает определенное пространственное взаиморасположение и-РНК и т-РНК.

jbio.ru